Lees hier de samenvatting en de meest belangrijke oefenvragen van Biochemie

• 3 Enzymen

• 3.1 inleiding

  Dit is een preview. Er zijn 7 andere flashcards beschikbaar voor hoofdstuk 3.1
  Laat hier meer flashcards zien

• Wat is de chemische weergave Van de omzetting Substraat --> product gekatalyseerd door een enzym?

  E + S --> ES --> EP --> E + P 
  
  verkort: 
  E + S --> ES --> E + P 

• Wat is een belangrijk onderdeel van de actieve plaats en welke rol heeft dit?

  De aminozuurzijketens 
  

  • de vorm van de actieve plaats met binding van het substraat 
  • de katalyse 

• Welke twee modellen voor vorming van het ES complex zijn er?

  • Sleutel-slot model: 
    
  • volledige ruimtelijke complementariteit 
  • induced fit model: 
  • conformatieverandering van het enzym 

• Enzymen zorgen voor een verlaging van de activeringsenergie, wat is dit?

  Energie vereist om de reactie te starten.
  energie vereist om het substraat van de grondtoestand naar een instabiele transitietoestand te brengen

• Enzymen zijn bio-katalysatoren met hoge specificiteit, op welke vlakken zijn ze specifiek?

  • Reactiespecificiteit: A -> B en niet A -> C 
    
  • substraatspecificiteit: A -> B en niet A' -> B 
  • stereospecificiteit: omzetting van L-A en niet van D-A 

• Welk model van katalyse komt voornamelijk in ons lichaam voor?

  Induced fit model

• Welke 2 soorten namen kan een enzym krijgen en wat is het verschil hiertussen?

  Triviaalnaam: geeft geen info over de reactie 
  niet triviaalnaam: geeft info over de reactie 

• Enzymen kunnen we indelen in 6 klassen volgens soort reactie die gekatalyseerd wordt, welke?

  1. Oxidoreductasen: transfer van elektronen
     
  2. transferasen: transfer via een functionele groep
  3. hydrolasen: hydrolyse (water voor nodig)
  4. lyasen: verwijderen of toevoegen van een groep aan een dubbele binding/ splitsing met herschikking van bindingen
  5. isomerasen: intramoléculaire herrangschikking
  6. ligasen: verbinden van 2 moleculen via covalente binding

• Door opbolling wordt dan een specifieke conformatie van chymotrypsine gevormd, hoe wordt ervoor gezorgd dat er geen hydrofobe zijketens hierin niet-covalente kunnen binden?

  De actieve plaats bevat een pocket die begrensd is door hydrofobe aminozuurzijketens.

• 3.2 kinetica van enzymatische reacties

  Dit is een preview. Er zijn 2 andere flashcards beschikbaar voor hoofdstuk 3.2
  Laat hier meer flashcards zien

• De snelheid van enzymatische reactie wordt beïnvloed door verschillende factoren, welke 5 zijn dit?

  1. Enzymconcentratie [E]
     
  2. substraatconcentratie [S] 
  3. pH 
  4. temperatuur 
  5. aanwezigheid van activatoren en inhibitoren 

  
  
  studies: 1 factor veranderen, andere constant houden