Lees hier de samenvatting en de meest belangrijke oefenvragen van gezonde en zieke cellen 1

• voorbereidende module

  Dit is een preview. Er zijn 7 andere flashcards beschikbaar voor hoofdstuk 20/09/2015
  Laat hier meer flashcards zien

• hoe komen monosachariden voor in een waterige oplossing?

  in een ringstructuur, en ze kunnen naast bouwsteen voor polysachariden ook als bron van energie fungeren

• hoe verbreek je de hydroxylgroepen?

  door hydrolyse (H voor nodig). verbinding door condensatie (H komt vrij)

• wat is het verschil tussen fosfolipiden en triacylglycerolmoleculen?

  fosfolipiden bevatten 2 vetzuurketens, in plaats van de drie bij triacylglycerolmoleculen

• welk deel is wel en niet draaibaar in een aminozuur?

  de 4 atomen die deel uitmaken van de peptideband liggen in een plat vlak, waarbij er geen rotatie mogelijk is tussen de koolstof en stikstof verbinding. de structuur tussen 2 verschillende peptidebanden is wel zeer flexibel, zodat eiwitstructuren flexibel zijn

• in welke twee groepen zijn de nucleotide basen onder te verdelen?

  • pyrimidines (thymine, cytosine, uracil)
  • purines (adenine, guanine)

• waaruit bestaan de uiteinden van DNA?

  • 5' uiteinde: vrije fosfaatgroep
  • 3' uiteinde: hydroxylgroep

• HC 1 + WG 1

  Dit is een preview. Er zijn 51 andere flashcards beschikbaar voor hoofdstuk 21/09/2015
  Laat hier meer flashcards zien

• hoe worden de zijketens gekoppeld?

  door een condensatie reactie aan de C-terminale kant. dit gebeurt door een peptide binding, welke covalent is (sterk!). je moet lezen van de N naar de C terminus

• wat is de secundaire structuur van eiwitten?

  de bepaalde vouwing. de 1e laag vouwing is de secundaire structuur (2D). je hebt twee soorten structuren:
  

  • peptide binding (N en C atoom) = starre, stijve verbinding. veel rotatie mogelijk rond centraal C atoom. de keten van aminozuren kan roteren
  • waterstofbrug tussen carboxyl groep en aminogroep

  
  je hebt alfa helices en beta sheets

• wat zijn de kenmerken van een alfa helix?

  • zijketens steken naar buiten
  • hydrogen binding tussen aminogroep (N-H) (n) en carbonyl (C=O) groep die 4 plekken verder zit (n+4)
  • elke 3,6 residuen komt er een wending in de helix
  • 1,5 A tussen aminozuren: compacte structuur

• de zijketens van een alfa helix geven een sterische hindering. wat is dat?

  als er een grotere zijketen zit, dan zit deze eigenlijk in de weg. er zijn dus stukken van de peptide backbone die moeilijker een alfa helix kunnen vormen