Summary Gezonde en zieke cellen I

-
671 Flashcards & Notes
1 Students
  • This summary

  • +380.000 other summaries

  • A unique study tool

  • A rehearsal system for this summary

  • Studycoaching with videos

Remember faster, study better. Scientifically proven.

PREMIUM summaries are quality controlled, selected summaries prepared for you to help you achieve your study goals faster!

Summary - Gezonde en zieke cellen I

  • 1 HC 1

  • Ziekte = zieke cellen. 
     
     
     
  • Waar is concentratie organellen hoog?
    In het cytoplasma
  • Sommige cellen vertonen al verschijnselen van orgaan. Geef voorbeeld?
    Contraherende hartspiercel
  • Hoeveel procent van cel is water en hoeveel chemicals?
    Een cel bestaat voor 30% uit chemicals en voor 70% uit water 
  • Wat voor soort molecuul is water?
     
    Water is een polair molecuul. Verdeling van elektronen is niet evenredig verdeeld --> dus er is polariteit.  Dus er kunnen waterstofbruggen worden gevormd. Zuurstof 8 protonen dus trekt harden aan elektronen.

    goed oplosmiddel voor polaire (hydrofiele) stoffen 
  • Wat geldt voor bijna alle macromoleculen qua opbouw?
    Dat ze bestaan uit subunits
  • Wat is subunit van polysaccharide?
    Suiker
  • Subunit van eiwit?
    Aminozuur
  • Subunit nucleine zuur?
    Nucleotide
  • Wat is een covalente verbinding
    Moleculen zijn reactief als elektronenschil niet geheel gevuld is. Een covalente verbinding betekent dat twee atomen bij elkaar komen en twee elektronen gaan delen --> sterke verbinding. Dubbele binding extra sterk want 4 gedeelde elektronen. 
  • Wat is een ionbinding?
     Een ionbinding is minder stevig. BIjv. Natrium geeft een elektron af aan chloride, zo worden twee ionen gevormd die elkaar aantrekken. 
  • Hoe zijn fosfolipiden opgebouwd?
    Vetten en phospholipiden zijn anders. Dat zijn drie vetzuren gekoppeld aan een glycerol. 
  • Wat is een vetzuur? Wat voor structuur?
    Vetzuur is niet polair. Aan einde van keten een carboxyl groep die heel hydrofiel is . Verschillende vetzuren hebben verschillende lengtes van keten. Kunt ook variatie krijgen door verzadig/onverzadigd vetzuur. Bij een dubbele verbinding krijg je een kink --> zorgt dat het vloeibaarder wordt. Je krijgt meer ruimte, want verzadigde vetzuren langs elkaar zijn  strak en rigide. 
  • Hoe worden vetzuren gekoppeld aan glycerol??
    Vetzuren gekoppeld aan glycerol . OH groep van glycerol reageert met carboxyl van vetzuren. Vetten dienen als energie reserves. 
  • Hoe komen vetten voor in het celmembraan?
     Vetten komen veel voor in celmembranen als fosfolipiden. Nu zijn er maar twee vetzuren gekoppeld aan glycerol. Derde groep wordt gekoppeld aan fosfaat molecuul, die weer aan polaire molecuul. 
  • Fosfolipiden zijn amfipatisch, wat betekent dit?
    Fosfolipiden zijn amfipatisch. Hydrofobe staarten gaan naar binnen, en hydrofiele groepen naar buiten. Zo zijn fosfolipiden ook georganiseerd in celmembraan.
    Zo kun je twee waterige milieus van elkaar scheiden. 
  • Waar is glucose belangrijk voor?
    Glucose = bron van energie voor de cel. Bij de stapsgewijze afbraak van glucose (glycolyse) komt energie vrij.  (bijv. in vorm van ATP). 
  • Hoe is glucose opgebouwd?
    -Glucose is koolwaterstof verbinding. 6 koolwaterstoffen, OH groepen en aan het einde aldehyde groep.


    -Sluit zich als een ring. C6H12O6. 
  • Hoe kun je glucose aan elkaar binden?
    -Glucose aan elkaar binden door condensatie verbindingen. De twee hydroxyl groepen. Dan krijg je glycoside verbinding. D.m.v. hydrolyse verbreken. 
  • Wat is een dissaccharide?
    Twee saccharide subunits
  • Wanneer is het een oligosaccharide?
    3-10 subunits
  • Wanneer is het een polysaccharide?
    > 10 subunits
  • Hoe zijn fructose, mannose, galactose isomeren?
    -Let op: Fructose, mannose, galactose zijn isomeren. Verschil van OH groep. Bij mannose 2 OH omhoog, bij galactose 4 OH omhoog. 


    --> deze verschillen worden goed herkend door enzymen.
  • Wat is de algemene formule van monosacchariden, welke speciale groepen bevatten ze, hoe heten ze dan?
    -Monosaccharides hebben meestal de algemene formule (CH2O)n waar n 3,4,5 of 6 kan zijn en ze hebben twee of meer hydroxyl groepen.

    Ze kunnen een aldehyde groep  bevatten, in dat gevat heten ze aldoses, of ze bevatten een keton groep, in dat geval heten ze ketoses. 
  • Wat zijn andere functies van polysaccharides?
    -De mechanische support: cellulose, lange ketens van glucose moleculen, die uiteindelijk gebundeld zijn in fibrines. Vormt celwand van platen (hout, katoen).


    -Chitine--> vorming cytoskelet, ook vorm van mechanische support. 

    Belangrijkste functies: energie en stevigheid
  • Hoe heet een oligosaccharide + lipide?
    Glycolipide
  • HOe heet een oligosaccharide + eiwit?
    Glycoproteïne
  • Hoe heet een monosaccharide + base?
    Nucleoside
  • Hoe wordt de vorm en functie van cellen in grote maten bepaalde?
    Vorm en functie van cellen wordt in grote maten bepaald door vorm en functie van eiwitten in cellen. Heel veel eiwitten hebben verschillende groottes en vormen en bepaald hun functie. 
  • Hoe ziet een aminozuur eruit?
    Aminozuur: bestaat uit een centraal alfacarbonatoom. Deze is verbonden met aminogroep (NH3), carboxylgroep (zuurgroep), en een zijketen R. R geeft identiteit aan aminozuur. Zijketen bepaald de eigenschappen van aminozuen, hoe vouwen dus wat functie wordt. 
  • Welke vier verschillende zijgroepen zijn er?
    -  Er zijn vier verschillende soorten            zijgroepen: niet polair, polair, + lading, en – lading.  
  • Wat is de primaire structuur van een eiwit?
    De vorming van een peptide bond tussen de hydroxylgroep van de  (carboxylgroep) gaat een reactie aan met waterstof van aminogroep. Dit is een Covalente (sterke verbinding). Doordat aan elke kant reactie kan worden gevormd heeft het twee uiteinden. Het aminozuurresidu met een vrije α-amino groep heet de amino-terminus (N-terminus). Het residu aan de andere kant met een vrije carboxyl groep heet de carboxyl-terminus (C-terminus). Zo wordt de primaire structuur van een eiwit gevormd. 
  • Wat is de secundaire structuur?
    Lineaire structuur patronen. De alpha helix en Beta-sheet.
  • Wat zijn belangrijke parameters voor secundaire structuren?
    - Peptide binding is stijf en vlak, dus niet vrij draaibaar.


    - Rotatie alleen rondom de alpha carbon. --> die gaat dan draaien
     
    Carboxylgroep en aminogroep kunnen waterstof bruggen vormen (non-covalente, relatief zwakke verbinding).
     
    Waterstof bruggen kunnen voor stabilisatie zorgen bij draaien.
     
  • Wat is de alpha helix?
    Peptide binding is stijf en vlak, dus niet vrij draaibaar. Rotatie alleen rondom de alpha carbon. Carbonylgroep en aminogroep kunnen waterstof bruggen vormen (non-covalente, relatief zwakke verbinding). Stabilisatie door waterstofbruggen. Zijgroepen niet betrokken. 
  • Waardoor wordt de helix gevormd?
    Helix wordt gevormd door H-bruggen tussen C=O en N-H groepen in de polypeptide backbone. 
  • Waar bevinden de aminozuurzijketens zich in een alfa helix?
    Aan de buitenkant. 

    -In principe vormen de zijketens geen verbindingen die de structuur stabiliseren. 
  • Wat is de afstand tussen aminozuren?
    -1.5 A (1.5 x 10-10 m) tussen aminozuren: compacte structuur
  • Wat is een superhelix?
    -Superhelix: Coiled-Coils,  alfa helixen aan elkaar. Dan zitten de hydrofobe zijketen naar binnen en de hydrofiele zijketens naar buiten. Geeft stevigheid. Bijv. keratine, collageen en fibrine.
     
  •  
    Five types of constraints (Gedwongenheid) affect the stability of an α – helix: 
    1.The intrinsic propensity (intrinsieke neiging) of an amino acid residue to form an α helix.


    2.The interactions between R groups; particularly those spaded three (or four) residues apart. If there are many adjectent Lys and/or Arg residues, with positively charged R groups at pH 7.0, they also rpel each other and prevent formation of the α helix.


    3.The bulk and shape of Asn, Ser, THr, and Cys residues can also destabilize an α helix if they are close together in the chain.


    4.The occurrrence of Pro and Gly residues. In proline, the nitrogen atom is part of a rigid ring, and rotation about the N-Cα is not possible. Glycine has more conformational flexibility than the other amino acid residues. Polymers of glycine tend to take up coiled structures quite different from an α helix.


    5.Interactions between amino acid residues at the ends of the helical segment and the electric dipole inherent tot he α helix. The tendency of a given segment of a polypeptide chain ot form an α helix therefore depends on the identity and sequence of amino acid residues within the segment.
  • Wat is de Beta sheet?
    -Langgerekte structuur, zigzag.  
    -Hoofdketen vrijwel gestrekt: 3.5 A° tussen aminozuren
    -H bruggen tussen hoofdketen C=O en N-H groepen op z.g. beta-strands. Waterstofbruggen werken stabiliserend. 
  • Hoe kunnen de ketens van de beta sheet liggen?
    -Ketens kunnen parallel en antiparallel liggen. Liggen parallel als de C-terminus en N-terminus voor beide strengen aan dezelfde kant liggen. Antiparallel als deze tegengesteld zijn in beide strengen. 
  • Hoe krijg je connecties tussen de verschillende delen van de hoofdketen?
    -Krijgt connecties tussen verschillende delen van hoofdketen door verbindingen van C naar N term. Ongestructureerde regio’s zorgen dat je zo’n conformaties kan krijgen. Vaak wordt gebruik gemaakt van zogenaamde Beta turns. Het is een 180 graden draai die vier aminozuren bevat, waarbij de carbonyl zuurstof van het eerste residu een waterstofbrug vormt met de aminogroep waterstof van het vierde residu. De binnenste twee aminozuren maken geen verbindingen. Vaak komen Gly en Pro vaak voor in de turns. Pro omdat de N al de cis transformatie heeft. Gly omdat het klein en flexibel is.
     
  • Wat is belangrijk voor de tertaire structuur?
    Zijketens zijn belangrijk voor verdere vouwing
  • Hoe gaat vouwing qua polair/niet polair?
    -Bij vouwing gaan niet polaire groepen naar binnen eiwit en polaire groepen zitten vaak aan buitenkant. Zo zijn eiwitten ook amfipathisch. 
  • Hoe worden 3D conformaties gestabiliseerd?
    -3D conformaties worden gestabiliseerd oor vele non-covalente (zwakke verbindingen). Ion-binding/van der waals binding/ waterstofbinding. Omdat het er zo veel zijn heb je uiteindelijk stabiele structuur. In sommige gevallen ook covalente verbindingen zoals disulfide crosslinks (bij cysteïne). 
  • -The location of bends (including β turns) in the polypeptide chain and the direction and angle of these bends are determined by the number and laction of specific bend-producing residues, such as Pro, Thr, Ser, and Gly. 
  • Wat is een eiwit domein?
    een segment van een polypeptide keten dat onafhankelijk kan vouwen in een bepaalde structuur. Zo heb je functionele domeinen binnen polypeptiden keten. 
  • Wat zorgt ervoor dat eiwitten aan elkaar kunnen binden?
    The same type of weak noncovalent bonds that enable a polypeptide chain to fold into a specific conformation also allow proteins to bind to each other to produce larger structures in the cell. Any region on a protein’s surface that interacts with another molecule through sets of noncovalent bonds is termed a binding site. A protein can contain binding sites for a variety of molecules, large and small. 
  • Wat gebeurt er als een binding site het oppervlak van een tweede eiwit herkent?
    If a binding site recognizes the surface of a second protein, the tight binding of two folded polypeptide chains at this site will create a larger protein, whose quaternary structure has a precisely defined geometry. Each polypeptide chain in such a protein is called a subunit, and each subunit may contain more than one domain.
Read the full summary
This summary. +380.000 other summaries. A unique study tool. A rehearsal system for this summary. Studycoaching with videos.