Summary Gezonde en zieke cellen I

-
671 Flashcards & Notes
1 Students
  • This summary

  • +380.000 other summaries

  • A unique study tool

  • A rehearsal system for this summary

  • Studycoaching with videos

Remember faster, study better. Scientifically proven.

PREMIUM summaries are quality controlled, selected summaries prepared for you to help you achieve your study goals faster!

Summary - Gezonde en zieke cellen I

  • 1 HC 1

  • Ziekte = zieke cellen. 
     
     
     
  • Waar is concentratie organellen hoog?
    In het cytoplasma
  • Sommige cellen vertonen al verschijnselen van orgaan. Geef voorbeeld?
    Contraherende hartspiercel
  • Hoeveel procent van cel is water en hoeveel chemicals?
    Een cel bestaat voor 30% uit chemicals en voor 70% uit water 
  • Wat voor soort molecuul is water?
     
    Water is een polair molecuul. Verdeling van elektronen is niet evenredig verdeeld --> dus er is polariteit.  Dus er kunnen waterstofbruggen worden gevormd. Zuurstof 8 protonen dus trekt harden aan elektronen.

    goed oplosmiddel voor polaire (hydrofiele) stoffen 
  • Wat geldt voor bijna alle macromoleculen qua opbouw?
    Dat ze bestaan uit subunits
  • Wat is subunit van polysaccharide?
    Suiker
  • Subunit van eiwit?
    Aminozuur
  • Subunit nucleine zuur?
    Nucleotide
  • Wat is een covalente verbinding
    Moleculen zijn reactief als elektronenschil niet geheel gevuld is. Een covalente verbinding betekent dat twee atomen bij elkaar komen en twee elektronen gaan delen --> sterke verbinding. Dubbele binding extra sterk want 4 gedeelde elektronen. 
  • Wat is een ionbinding?
     Een ionbinding is minder stevig. BIjv. Natrium geeft een elektron af aan chloride, zo worden twee ionen gevormd die elkaar aantrekken. 
  • Hoe zijn fosfolipiden opgebouwd?
    Vetten en phospholipiden zijn anders. Dat zijn drie vetzuren gekoppeld aan een glycerol. 
  • Wat is een vetzuur? Wat voor structuur?
    Vetzuur is niet polair. Aan einde van keten een carboxyl groep die heel hydrofiel is . Verschillende vetzuren hebben verschillende lengtes van keten. Kunt ook variatie krijgen door verzadig/onverzadigd vetzuur. Bij een dubbele verbinding krijg je een kink --> zorgt dat het vloeibaarder wordt. Je krijgt meer ruimte, want verzadigde vetzuren langs elkaar zijn  strak en rigide. 
  • Hoe worden vetzuren gekoppeld aan glycerol??
    Vetzuren gekoppeld aan glycerol . OH groep van glycerol reageert met carboxyl van vetzuren. Vetten dienen als energie reserves. 
  • Hoe komen vetten voor in het celmembraan?
     Vetten komen veel voor in celmembranen als fosfolipiden. Nu zijn er maar twee vetzuren gekoppeld aan glycerol. Derde groep wordt gekoppeld aan fosfaat molecuul, die weer aan polaire molecuul. 
  • Fosfolipiden zijn amfipatisch, wat betekent dit?
    Fosfolipiden zijn amfipatisch. Hydrofobe staarten gaan naar binnen, en hydrofiele groepen naar buiten. Zo zijn fosfolipiden ook georganiseerd in celmembraan.
    Zo kun je twee waterige milieus van elkaar scheiden. 
  • Waar is glucose belangrijk voor?
    Glucose = bron van energie voor de cel. Bij de stapsgewijze afbraak van glucose (glycolyse) komt energie vrij.  (bijv. in vorm van ATP). 
  • Hoe is glucose opgebouwd?
    -Glucose is koolwaterstof verbinding. 6 koolwaterstoffen, OH groepen en aan het einde aldehyde groep.


    -Sluit zich als een ring. C6H12O6. 
  • Hoe kun je glucose aan elkaar binden?
    -Glucose aan elkaar binden door condensatie verbindingen. De twee hydroxyl groepen. Dan krijg je glycoside verbinding. D.m.v. hydrolyse verbreken. 
  • Wat is een dissaccharide?
    Twee saccharide subunits
  • Wanneer is het een oligosaccharide?
    3-10 subunits
  • Wanneer is het een polysaccharide?
    > 10 subunits
  • Hoe zijn fructose, mannose, galactose isomeren?
    -Let op: Fructose, mannose, galactose zijn isomeren. Verschil van OH groep. Bij mannose 2 OH omhoog, bij galactose 4 OH omhoog. 


    --> deze verschillen worden goed herkend door enzymen.
  • Wat is de algemene formule van monosacchariden, welke speciale groepen bevatten ze, hoe heten ze dan?
    -Monosaccharides hebben meestal de algemene formule (CH2O)n waar n 3,4,5 of 6 kan zijn en ze hebben twee of meer hydroxyl groepen.

    Ze kunnen een aldehyde groep  bevatten, in dat gevat heten ze aldoses, of ze bevatten een keton groep, in dat geval heten ze ketoses. 
  • Wat zijn andere functies van polysaccharides?
    -De mechanische support: cellulose, lange ketens van glucose moleculen, die uiteindelijk gebundeld zijn in fibrines. Vormt celwand van platen (hout, katoen).


    -Chitine--> vorming cytoskelet, ook vorm van mechanische support. 

    Belangrijkste functies: energie en stevigheid
  • Hoe heet een oligosaccharide + lipide?
    Glycolipide
  • HOe heet een oligosaccharide + eiwit?
    Glycoproteïne
  • Hoe heet een monosaccharide + base?
    Nucleoside
  • Hoe wordt de vorm en functie van cellen in grote maten bepaalde?
    Vorm en functie van cellen wordt in grote maten bepaald door vorm en functie van eiwitten in cellen. Heel veel eiwitten hebben verschillende groottes en vormen en bepaald hun functie. 
  • Hoe ziet een aminozuur eruit?
    Aminozuur: bestaat uit een centraal alfacarbonatoom. Deze is verbonden met aminogroep (NH3), carboxylgroep (zuurgroep), en een zijketen R. R geeft identiteit aan aminozuur. Zijketen bepaald de eigenschappen van aminozuen, hoe vouwen dus wat functie wordt. 
  • Welke vier verschillende zijgroepen zijn er?
    -  Er zijn vier verschillende soorten            zijgroepen: niet polair, polair, + lading, en – lading.  
  • Wat is de primaire structuur van een eiwit?
    De vorming van een peptide bond tussen de hydroxylgroep van de  (carboxylgroep) gaat een reactie aan met waterstof van aminogroep. Dit is een Covalente (sterke verbinding). Doordat aan elke kant reactie kan worden gevormd heeft het twee uiteinden. Het aminozuurresidu met een vrije α-amino groep heet de amino-terminus (N-terminus). Het residu aan de andere kant met een vrije carboxyl groep heet de carboxyl-terminus (C-terminus). Zo wordt de primaire structuur van een eiwit gevormd. 
  • Wat is de secundaire structuur?
    Lineaire structuur patronen. De alpha helix en Beta-sheet.
  • Wat zijn belangrijke parameters voor secundaire structuren?
    - Peptide binding is stijf en vlak, dus niet vrij draaibaar.


    - Rotatie alleen rondom de alpha carbon. --> die gaat dan draaien
     
    Carboxylgroep en aminogroep kunnen waterstof bruggen vormen (non-covalente, relatief zwakke verbinding).
     
    Waterstof bruggen kunnen voor stabilisatie zorgen bij draaien.
     
  • Wat is de alpha helix?
    Peptide binding is stijf en vlak, dus niet vrij draaibaar. Rotatie alleen rondom de alpha carbon. Carbonylgroep en aminogroep kunnen waterstof bruggen vormen (non-covalente, relatief zwakke verbinding). Stabilisatie door waterstofbruggen. Zijgroepen niet betrokken. 
  • Waardoor wordt de helix gevormd?
    Helix wordt gevormd door H-bruggen tussen C=O en N-H groepen in de polypeptide backbone. 
  • Waar bevinden de aminozuurzijketens zich in een alfa helix?
    Aan de buitenkant. 

    -In principe vormen de zijketens geen verbindingen die de structuur stabiliseren. 
  • Wat is de afstand tussen aminozuren?
    -1.5 A (1.5 x 10-10 m) tussen aminozuren: compacte structuur
  • Wat is een superhelix?
    -Superhelix: Coiled-Coils,  alfa helixen aan elkaar. Dan zitten de hydrofobe zijketen naar binnen en de hydrofiele zijketens naar buiten. Geeft stevigheid. Bijv. keratine, collageen en fibrine.
     
  •  
    Five types of constraints (Gedwongenheid) affect the stability of an α – helix: 
    1.The intrinsic propensity (intrinsieke neiging) of an amino acid residue to form an α helix.


    2.The interactions between R groups; particularly those spaded three (or four) residues apart. If there are many adjectent Lys and/or Arg residues, with positively charged R groups at pH 7.0, they also rpel each other and prevent formation of the α helix.


    3.The bulk and shape of Asn, Ser, THr, and Cys residues can also destabilize an α helix if they are close together in the chain.


    4.The occurrrence of Pro and Gly residues. In proline, the nitrogen atom is part of a rigid ring, and rotation about the N-Cα is not possible. Glycine has more conformational flexibility than the other amino acid residues. Polymers of glycine tend to take up coiled structures quite different from an α helix.


    5.Interactions between amino acid residues at the ends of the helical segment and the electric dipole inherent tot he α helix. The tendency of a given segment of a polypeptide chain ot form an α helix therefore depends on the identity and sequence of amino acid residues within the segment.
  • Wat is de Beta sheet?
    -Langgerekte structuur, zigzag.  
    -Hoofdketen vrijwel gestrekt: 3.5 A° tussen aminozuren
    -H bruggen tussen hoofdketen C=O en N-H groepen op z.g. beta-strands. Waterstofbruggen werken stabiliserend. 
  • Hoe kunnen de ketens van de beta sheet liggen?
    -Ketens kunnen parallel en antiparallel liggen. Liggen parallel als de C-terminus en N-terminus voor beide strengen aan dezelfde kant liggen. Antiparallel als deze tegengesteld zijn in beide strengen. 
  • Hoe krijg je connecties tussen de verschillende delen van de hoofdketen?
    -Krijgt connecties tussen verschillende delen van hoofdketen door verbindingen van C naar N term. Ongestructureerde regio’s zorgen dat je zo’n conformaties kan krijgen. Vaak wordt gebruik gemaakt van zogenaamde Beta turns. Het is een 180 graden draai die vier aminozuren bevat, waarbij de carbonyl zuurstof van het eerste residu een waterstofbrug vormt met de aminogroep waterstof van het vierde residu. De binnenste twee aminozuren maken geen verbindingen. Vaak komen Gly en Pro vaak voor in de turns. Pro omdat de N al de cis transformatie heeft. Gly omdat het klein en flexibel is.
     
  • Wat is belangrijk voor de tertaire structuur?
    Zijketens zijn belangrijk voor verdere vouwing
  • Hoe gaat vouwing qua polair/niet polair?
    -Bij vouwing gaan niet polaire groepen naar binnen eiwit en polaire groepen zitten vaak aan buitenkant. Zo zijn eiwitten ook amfipathisch. 
  • Hoe worden 3D conformaties gestabiliseerd?
    -3D conformaties worden gestabiliseerd oor vele non-covalente (zwakke verbindingen). Ion-binding/van der waals binding/ waterstofbinding. Omdat het er zo veel zijn heb je uiteindelijk stabiele structuur. In sommige gevallen ook covalente verbindingen zoals disulfide crosslinks (bij cysteïne). 
  • -The location of bends (including β turns) in the polypeptide chain and the direction and angle of these bends are determined by the number and laction of specific bend-producing residues, such as Pro, Thr, Ser, and Gly. 
  • Wat is een eiwit domein?
    een segment van een polypeptide keten dat onafhankelijk kan vouwen in een bepaalde structuur. Zo heb je functionele domeinen binnen polypeptiden keten. 
  • Wat zorgt ervoor dat eiwitten aan elkaar kunnen binden?
    The same type of weak noncovalent bonds that enable a polypeptide chain to fold into a specific conformation also allow proteins to bind to each other to produce larger structures in the cell. Any region on a protein’s surface that interacts with another molecule through sets of noncovalent bonds is termed a binding site. A protein can contain binding sites for a variety of molecules, large and small. 
  • Wat gebeurt er als een binding site het oppervlak van een tweede eiwit herkent?
    If a binding site recognizes the surface of a second protein, the tight binding of two folded polypeptide chains at this site will create a larger protein, whose quaternary structure has a precisely defined geometry. Each polypeptide chain in such a protein is called a subunit, and each subunit may contain more than one domain.
Read the full summary
This summary. +380.000 other summaries. A unique study tool. A rehearsal system for this summary. Studycoaching with videos.

Latest added flashcards

Welke medicijnen kunnen gebruikt worden bij FH?
De behandeling met medicijnen is effectief en belangrijk omdat zo het risico op hart- en vaatziekten kan worden verminderd. Een voorbeeld van de werking van een cholesterolverlagend middel is het inhiberen van het enzym HMG CoA reductase zodat er minder cholesterol wordt gesynthetiseerd.[7]​​[14]​  
Wat zijn gevolgen van FH lichamelijk?
Zowel coronaire, cerebrale en perifere vasculaire atherosclerose als xanthomen van de huid zijn gevolgen die mensen met FH al op jonge leeftijd kunnen ervaren. Ook vergroot FH de waarschijnlijkheid van een hartinfarct fors. Grootschalige studies hebben aangetoond dat FM aanwezig is bij 3% tot 6% van de overlevenden van een hartinfarct.​[7]  
Wat is een andere receptor die LDL kan gebruiken om de cel binnen te komen. Wat is het gevolg hiervan?
Een andere receptor die LDL kan gebruiken om een cel binnen te komen is de scavenger receptor. Normaal gesproken laat deze receptor minder LDL cellen betreden dan de LDL-receptor dat doet maar met FH laten scavenger receptoren meer LDL de cellen van fagocyten en vaatwanden binnen. Deze toename resulteert in atherosclerose. Dit is de verdikking, verharding en verlies van elasticiteit van de vaatwanden. Ook resulteert die toename in xanthomen. Dit zijn gele of oranje afzettingen van [7] ​lipoproteïnen​, in dit geval cholesterol.​  
Waarom hebben hetero- en homozygoten beiden een vergrote aanmaak van LDL?
Hetero- en homozygoten voor FH hebben beide een vergrote aanmaak van LDL wat ook wordt veroorzaakt door het gebrek aan LDL-receptoren. IDL, de voorloper van LDL en het product van VLDL, maakt gebruik van de LDL receptor voor transport naar de lever. Als er veel werkende LDL-receptoren zijn dan wordt er veel IDL opgenomen en gerecycled in de lever, dit zal leiden tot een afname van de omzet van IDL in LDL. Maar als er weinig werkende LDL-receptoren zijn, wat het geval is bij FH, dan zal er dus minder IDL worden opgenomen, dit zal leiden tot een toename van LDL synthese. De vergrote aanmaak en verminderde opname van LDL in cellen dragen beide bij aan de te hoge concentratie LDL in het bloed. ​[
Wat is klasse 5 mutatie van FH?
Deze mutaties coderen voor eiwitten die zich kunnen uitdrukken aan het cel oppervlak, “that are expressed on the cell surface”, ze kunnen LDL binden, en worden opgenomen door middel van invaginatie. Alleen de pH afhankelijke dissociatie van de receptor die gebonden is aan LDL in het endosoom vindt niet plaats.  
De receptor wordt dus ook afgeleverd aan het lysosoom en afgebroken worden. Hij kan dus niet gerecycled worden
Wat is een klasse 4 mutatie?
Deze mutaties coderen voor eiwitten die efficiënt naar de oppervlakte van de cel worden getransporteerd en ook goed met LDL kunnen binden. Ze komen echter niet goed in de coated pits terecht, daardoor kan de LDL niet worden opgenomen (geïnternaliseerd). 
Wat is een klasse 3 mutatie?
Klasse 3 mutaties hebben invloed op het LDL-binding domain van de receptor. De eiwitten kunnen wel de oppervlakte van de cel bereiken maar kunnen niet aan LDL binden.[7]​ Voorbeeld van klasse 3 mutatie:
De LDL-receptor bestaat uit een ligand-binding domain, dit domein bestaat uit zeven herhalende units (zie het bovenste domein van de afbeelding 3). Er heeft een deletie plaatsgevonden waardoor exon 5 is verwijderd, dit exon codeert voor de zesde repeat in het ligand binding domain. In het resulterende mRNA, worden exonen 4 en 6 aan elkaar gespliced, hierdoor blijft het leesraam          behouden. Het resulterende, kortere eiwit kan dus niet aan LDL binden.[10]​
Wat is een klasse 2 mutatie?
Deze mutaties komen redelijk vaak voor. Door een fout in de vouwing kunnen de receptoren niet van het ER naar het golgisysteem worden getransporteerd. Dit leidt tot een opstapeling van receptoren in het ER.[7]​
Wat is een klasse 1 mutatie bij FH?
Deze mutaties zijn relatief zeldzaam en leiden tot een compleet mislukte synthese van het receptoreiwit, er wordt geen eiwit gevormd (null allele).[7]​​Een voorbeeld is het zogenaamd Frans-Canadese Allel. Een grote deletie in zowel de promotor regio als exon 1 leidt tot een volledige blokkade van mRNA productie.  
Waar wordt FH door veroorzaakt?
Familiaire Hypercholesterolemie wordt veroorzaakt door een mutatie in het gen dat voor de LDL receptor codeert (LDLR; 606945) op chromosoom 19p13.[9]​​FH is een autosomaal (co?)dominante aandoening. Dit betekent dat bij iemand die homozygoot is voor deze aandoening, en dus twee gemuteerde genen heeft, de ziekte heftiger tot uiting komt dan bij iemand die heterozygoot is voor deze aandoening. Een heterozygoot heeft namelijk één gemuteerd gen en één ongemuteerd gen dat wel nog in staat is om een correcte LDL receptor te synthetiseren. [7]​