Summary Tentamenstof GZC1

-
283 Flashcards & Notes
10 Students
  • This summary

  • +380.000 other summaries

  • A unique study tool

  • A rehearsal system for this summary

  • Studycoaching with videos

Remember faster, study better. Scientifically proven.

PREMIUM summaries are quality controlled, selected summaries prepared for you to help you achieve your study goals faster!

Summary - Tentamenstof GZC1

  • 1 Tentamenstof GZC1

  • Wat voor reactie is het vormen van een peptidebinding?
    condensatiereactie : er onstaat H2O
  • Hoeveel verschillende aminozuren heb je ?
    20
  • Tot welke ziekte leidt het aggregeren van PrP (prion protein) in mensen?
    Creautzfeldt-Jacob disease 
  • Wat voor moleculen helpen eiwitten om de vouwing sneller en effectiever te laten gebeuren?
    Chaperones
  • Wat voor soort bindingen zorgen voor het vormen van een alfa-helix of beta-sheet?
    Waterstofbruggen tussen de N-H en C=O backbones
  • Waar zitten de waterstofbruggen in een alfa helix? Om de hoeveel aminozuren heeft een normale helix een draai gemaakt?
    Elk vierde aminozuur. Om de 3.6 aminozuren
  • In een coiled-coil: waar zit het hydrofobe gedeelte?
    Naar binnen gekeerd
  • Wat is een micel?
    Een structuur van amfipatische moleculen waarbij de hydrofiele staarten naar binnen steken en de hydrofiele koppen naar buiten
  • Wat zijn loops?
    stukken polypeptideketen zonder specifieke structuur. Ze verbinden B-sheets met elkaar
  • Wat is een voorbeeld van een aminozuur waarin zwavelgroepen voorkomen (en dus zwavelbruggen kunnen worden gevormd)?
    Cysteine 
  • Welke aminozuren kunnen gefosforyleert worden?
    1. tyrosine
    2. threonine
    3. serine
  • 2 mechanismen hoe eiwitten hun activiteit kunnen reguleren:
    1. Via fosforylering en defosforylering. Dit gebeurd door kinase's (die voor fosforylatie zorgen) en door fosfatase's (die voor defosforylatie zorgen)

    2. Via GTP-binding. Een eiwit is actief als het aan GTP gebonden is. Zelf kan hij dit hydroliseren tot GDP+P waardoor het eiwit inactief wordt. Het kan weer actief worden door GDP eraf te gooien en aan GTP te binden. 
  • Wat is de main functie van enzymen?
    Verlagen van de activeringsenergie
  • Wat voor molecuul zit er aan de 5' kant van het DNA?
    Fosfaat
  • Fosfaatgroepen in de DNA backbone zitten aan het suikermolecuul. Op welke plekken?
    Aan het 5' einde:aan het vijfde koolstofatoom
    Aan het 3' einde: aan het derde koolstofatoom
  • DNA afleesrichting en aanmaakrichting:
    lezen: 3' --> 5'
    aanmaken: 5' --> 3'
  • Verschillen RNA en DNA (4)
    1. De suikergroep in RNA is ribose, in DNA is het desoxyribose 
    2. Thymine in DNA, uracil in RNA
    3. RNA is veel korter dan DNA
    4. DNA is dubbelstrengs
  • Welk enzym maakt DNA open en leest de strengen af? 
    RNA polymerase
  • RNA-processing (om van pre mRNA normaal mRNA te maken) bestaat uit 3 dingen:
    1. Splicing : intronen worden verwijderd en exonen aan elkaar geplakt
    2. RNA-capping : dit gebeurd aan het 5'. er wordt een guaninenucleotide aangeplakt met methylgroep voor stabilisatie en transport.
    2. Polyadenylatie : dit gebeurd aan het 3' einde. adeninenucleotiden worden eraan geplakt zodat het molecuul wordt herkend als mRNA.
  • Wat is de functie van tRNA?
    tRNA helpt met de translatie van mRNA naar een eiwit. Op het tRNA ligt een anticodon dat matcht met het codon op het mRNA. Aan de andere kant van het tRNA hangt het bijpassende aminozuur. Door binding van de juiste tRNA's worden de aminozuren aan elkaar geregen tot een eiwit. 
  • Een ribosoom bestaat uit twee subunits: hoe heten ze, waar zitten ze, functie:
    1. Grote subunit. Zit aan de bovenkant van het ribosoom. Functie: peptidebinding tussen aminozuren vormen waardoor het eiwit wordt gevormd. 

    2. Kleine subunit. Zit aan de onderkant van het ribosoom. Functie: matcht de tRNA met mRNA
  • Welke drie bindingsplaatsen heeft een ribosoom? stappen van proces van translatie (5)
    A-site: hier wordt tRNA en mRNA gematcht
    P-site: hier worden de aminozuren met peptidebinding aan elkaar gemaakt 
    E-site: hier wordt het tRNA eraf geworpen 

    1. Op de A-site matcht het anticodon op tRNA met mRNA: tRNA bindt
    2. Op de P-site worden de aminozuren van het nieuwe tRNA en het tRNA wat er nog zat aan elkaar gemaakt met peptidebinding
    3. De grote subunit schuift op waardoor de oude tRNA (waar geen aminozuur meer aan zit) half op de E-site komt
    4. Kleine subunit schuift op zodat deze helemaal op de E-site komt
    5. het tRNA wordt eraf gehaald en nieuw tRNA bindt aan de A-site
  • Startcodon en startcodon:
    Methionine (AUG) = startcodon en aminozuur
    Er zijn drie stopcodons maar deze coderen niet voor een aminozuur (UAA, UAG, UGA)
  • Waarom is collageen een goed structuureiwit:
    Collageen is erg stevig doordat het een strak opgerolde superhelix is. Het molecuul is gemaakt van 3 linksdraaiende helices en vormt daarmee 1 grote linksdraaiende helix. De helix is strakker dan een normale helix aangezien er om de 3 aminozuren (glycine) een winding is, in plaats van 3,6. De zijketens van glycine wijzen naar binnen waardoor het extra strak is. 
  • Overeenkomsten en verschillen in de eiwitfamilie serineproteases:
    Overeenkomst: serineproteases zijn allemaal verteringsenzymen (ze knippen andere eiwitten). Dit doen ze door naast het aminozuur serine te knippen. Alle substraten moeten dit aminozuur dus bevatten

    Verschil: ze verteren verschillende substraten. 
  • Alfa-helix: hoe worden ze gevormd, waar zitten ze veel:
    Alfa helices worden gevormd door waterstofburggen tussen de C=O en N-H atomen in de backbone van een eiwit. Om de 4 zit een waterstofburg. Een winding is 3,6 aminozuren. Ze zitten vooral veel in het celmembraan (hun hydrofiele zijgroepen naar binnengedraaid) als receptoren of transporteiwitten
  • Als een eiwit denatureert in zuur milieu, welke bindingen worden dan verbroken?
    voornamelijk waterstofbruggen (omdat alle H+ daar natuurlijk invloed op heeft)
  • Leg 'reversible protein phosphorylation' uit:
    Er kan een fosfaatgroep (2-) aan een eiwit geplakt worden. Omdat dit een grote negatieve lading heeft veranderd de conformatie van het eiwit. Hierdoor kan het actief of inactief worden. Een fosfaatgroep eraan plakken gebeurd door kinases. Het proces is reversibel. Fosfatase's kunnen de fosfaatgroep eraf halen, waardoor het eiwit actief of inactief wordt. 
  • In welke richting wordt een matrijsstreng afgelezen?
    Van 3' naar 5' zodat het nieuwe RNA kan worden aangemaakt van 5' naar 3'
  • Waarom kan 1 gen voor meerdere functionele eiwitten coderen
    Vanwege alternatieve splicing kunnen er meerdere eiwitten worden gevormd
  • Welke secundaire structuur kom je het meest tegen in myoglobine?
    alfa-helices
  • Hoe is de heemgroep in het myoglobine opgenomen?
    Als een casette in het eiwit
  • Er zitten twee histidine-residuen in het myoglobine molecuul. Welke zijn dit en wat is hun functie?
    His64 --> stabilisatie van de zuurstof-ijzerbinding en voorkomen van oxidatie van ijzer naar Fe3+
    His93 --> directe binding aan ijzer in de heemgroep
  • Scheurbuik: waardoor wordt het veroorzaakt en wat is het gevolg?
    Het wordt veroorzaakt door vitamine C gebrek. Vitamine C is nodig voor het vormen van hydroxyproline uit proline, een belangrijke stabilisatie component van collageen. Gevolg is dat collageen niet stevig genoeg is. Tanden en kiezen komen los te zitten, etc. 
  • Osteogenesis imperfecta: waardoor wordt het veroorzaakt en wat is het gevolg?
    Het wordt veroorzaakt door een mutatie in het gen voor collageen type I. Gevolg is dat botten zwak zijn en snel breken waardoor er misvormingen optreden. 
  • Ehlers-Danlos syndroom type IV: waardoor wordt het veroorzaakt en wat is het gevolg?
    Het wordt veroorzaakt door een mutatie in het gen voor collageen type III. Dit collageen zit veel in bloedvaten en darmen. Gevolg: defecten hierin, zoals spontaan scheuren. 
  • Wat is het kleinste aminozuur
    Glycine
  • Wat stabiliseert de helix van collageen?
    hydroxyproline en proline
  • Waarom zijn de zijketens van veel aminozuren in collageen polair?
    zodat meerdere collageen helices met elkaar via waterstofbruggen vezels kunnen vormen
  • Wat is het effect op de structuur en functie van collageen wanneer er door mutatie glycine is vervangen door een ander aminozuur?
    Glycine is het kleinste aminozuur en heeft als zijketen -H. Door het formaat van glycine kan collageen een strakke helix vormen met een lage periodiciteit. Als je glycine vervangt door een ander aminozuur, dat per definitie groter is, zal door het sterisch hinder de strakke opvouwing niet mogelijk zijn. Het gevolg is: verzwakt collageen
  • Pituitary Hormone Deficiency (cPHD): waardoor wordt het veroorzaakt en wat is het gevolg?
    cPHD wordt veroorzaakt door een mutatie in het gen voor de transcriptiefactor Pit-1. Pit-1 bindt aan de promotor dat zorgt voor de transcriptie van o.a. het groeihormoon. Wanneer Pit-1 gemuteerd is kan deze binding niet plaatsvinden waardoor het groeihormoon niet/minder ontstaat. Gevolg: dwergroei. 
  • In welke groeve van het DNA binden transcriptiefactoren?
    De major groeve
  • Wat is de periodiciteit van DNA?
    10,5 
  • Beschrijf de conformatieverandering die calmoduline ondergaat wanneer calcium wordt gebonden. 
    Wanneer calcium bindt aan calmoduline ondergaat calmoduline een vormverandering: van voornamelijk B-sheets naar voornamelijk a-helices. Twee calcium2+ binden aan de uiteinden van calmoduline waardoor het eiwit de vorm van een halter krijgt. Wanneer calcium aan calmoduline is gebonden is het actief en kan het andere eiwitten activeren
  • Het Marfan syndroom: waardoor wordt het veroorzaakt, wat is het gevolg, etc
    Het Marfan syndroom wordt veroorzaakt door een defect in het eiwit fibrilline-1. Dit eiwit is een groot bestanddeel van microfibrillen. Door het defect kunnen de microbibrillen niet/in mindere mate worden opgebouwd. Het gevolg is: microfibrilrijk bindweefsel (aorta, oog, filamenten) wordt minder sterk & activatie van TGF-beta signalering. 

    Uitleg TGF-beta signalering: normaal binden microfibrillen aan de groeifactor TGF-beta zodat het inactief is en het onder controle wordt gehouden. Door defect kan dit niet/met mindere mate: TGF-beta wordt overmatig aanwezig: activeert metalloproteases die eiwitten knippen: bindweefsel nog zwakker. Ook zorgt overmatig TGF-beta ze voor lange botgroei.

    Gevolg:

    Botten --> lang en uitstekend of inham borstbeen
    Ooglens --> Gek, dislocatie
    Hart --> mitraalklep zwak en aortawand ook. Door TGF-b in adventitia kan er bloed gaan stromen tussen de lagen van de aortawand in --> ruptuur kan ontstaan. 
  • Sikkelcelanemie: waardoor wordt het veroorzaakt, wat is het gevolg, etc
    Sikkelcelanemie wordt veroorzaakt door een puntmutatie in het gen wat codeert voor de beta-ketens in hemoglobine. Er wordt een aminozuur glutaminezuur omgezet in het aminozuur valine. Hierdoor ontstaat geen HbA maar een gekke vorm, namelijk HbS. Gevolg: sikkelcellen zijn kwetsbaarder, worden sneller afgebroken. Gevolg: anemie --> weefsels te weinig zuurstof. Daarnaast willen sikkelcellen in zuurstofarme omgeving graag polymeriseren : ophoping in haarvaten: weefsels necrose.

    autosomaal reccessief 
  • Congenitale sferocytose: waardoor wordt het veroorzaakt, hoe wordt het normale erytrocyt membraan stevig gemaakt, wat is het gevolg
    Congenitale sferocytose wordt veroorzaakt door een dominant overervende mutatie in 1 van de componenten die het membraan van de erytrocyt stevigheid geven. Dit zijn ofwel: spectine (skelet), ankyrine (koppelaar), protein 4,2 (koppelaar) of membraaneiwit Band3. 

    Er kunnen mutaties optreden waarbij er bijvoorbeeld een tekort is aan spectine (alfa of beta), een tekort aan ankyrine (waardoor spectine en Band3 niet meer kunnen hechten), een tekort aan protein 4,2 (waardoor spectine en Band3 int meer kunnen hechten), een tekort/onstabiel Band3 (hechting aan spectine niet goed). 

    Gevolg: verlies stevigheid membraan en vorm rode bloedcellen. Blaasjes knopen af van de bloedcel en komen in ECV. Afbreken in de milt van deze bloedcellen --> anemie en een vergrote mild (splenomegalie), opstapeling van ijzer, etc etc
  • Hoe heet het enzym dat zorgt voor de dubbele helix van DNA wordt ontwonden bij transcriptie?
    ATP-afhankelijke helicase
  • Wat is semi-conservatie replicatie?
    Wanneer DNA verdubbeld moet worden (bij deling) worden de strengen uit elkaar gehaald. Vervolgens worden ze allebei gebruikt als template waar een nieuwe streng DNA aan wordt gemaakt (door DNA polymerase). De twee nieuwe dubbelstrengen bestaan dus uit 1 nieuwe streng en 1 oude (template) streng. 
  • Hoe komt DNA polymerase aan energie voor het polymeriseren van nucleotiden?
    Deze energie komt uit de fosfaatvrije binding waarmee nucleotiden worden aangeleverd. Er zit een trifosfaatgroep aan de nucleotiden en deze wordt gehydroliseerd tot er nog maar 1 fosfaat aanzit. Uit deze reactie komt de energie
Read the full summary
This summary. +380.000 other summaries. A unique study tool. A rehearsal system for this summary. Studycoaching with videos.

Latest added flashcards

NF1Waarin zit de mutatie?Wat is dit voor eiwit: functie?Wat is het gevolg voor het eiwit?Wat zijn de klinische gevolgen?
De mutatie zit op het NF1 gen. Dit codeert voor het eiwit neurofibromine. 

Dit is een tumorsuppressor. Het zet Ras in inactieve staat (met GDP) --> het is een GAP.

Het gevolg van de mutatie is een te kort neurofibromine waardoor hij zijn functie niet meer kan uitvoeren .

Klinische gevolgen: cafe-au-lait-vlekken, sproeten, huidtumoren, scoliose, laag IQ, etc. 
CML bestaat uit 3 fasen:
1. Chronische fase
90-95% van de Patienten worden hier per toeval ontdekt. Steeds meer blasten in het bloed en beenmerg 


2. Geacceleerde fase

3. Fatale acute fase
Li-Fraumeni-syndroom: waar zit een mutatie en wat is het gevolg?
De mutatie zit op het gen voor p53 --> cel blijft delen ook al is er DNA schade --> verschillende plekken in het lichaam ontstaan maligne tumoren, vaak al op jonge leeftijd. 
3 opties waar p53 voor zorgt:
1. Cel blijft hangen in delingsfase. 
--> p53 --> p21 --> Cdk-cyc rem --> geen fosforylatie Rb --> geen transriptie. OOK p53 --> GADD45 --> helpen bij DNA reparatie


2. Cel gaat in senesence

3. Cel gaat in apoptose 
--> p53 --> bak/bax --> cytochroom c --> apoptosoom 
Probleem : de medicijnen tegen kanker kunnen niet goed worden getest, omdat het super lang duurt en je heel veel patienten nodig hebt om ALLE mogelijke combinaties te testen. Dus: alternatieve systemen nodig. 
Tumor organoiden systeem. Het is gebaseerd op stamcellen (deze kunnen altijd vernieuwen). In vitro: een minidarm maken van normaal weefsel of van tumorweefsel. Hij heeft tumoren gemaakt in een bakje, waar hij allerlei medicijnen op kan testen. – manipuleren – genen inbrengen – etc. 
Wat is het verschil tussen lekker veel medicijnen combineren bij HIV en bij kankercellen? 
Bij HIV gaat het om een virus à lichaamsvreemd. Bij kanker gaat het om je eigen cellen, waardoor te veel medicijnen giftig werken à alle normale cellen worden ook aangetast. De bijwerkingen zijn te groot. 
Melanoom: waar zit de mutatie in 50% van de gevallen:
In 50% van de gevallen zit de mutatie in het B-raf gen 
Hoe is het percentage avoidable en bad luck qua kanker?
65% bad luck
35% avoidable
Welke twee soorten metastaseren NOOIT:
1. Basaalcelcarcinoom
2. Glioom
Wat is het verschil tussen een carcinoom en sarcoom qua structuur?Stel een carcinoom is zo erg gedifferentieerd dat cellen elkaar niet meer vasthouden: hoe wordt dit genoemd:
Qua structuur lijkt carcinoom meer op epitheel: de cellen houden elkaar vast en vormen bijvoorbeeld buisjes. 

Als een carcinoom niet meer elkaar vast houdt: sarcomoiet --> lijkt op een sarcoom maar is het niet